Modulación del receptor alfa-3 de glicina por alopregnanolona.
Modulación del receptor alfa-3 de glicina por alopregnanolona.
Gustavo Moraga Cid,Coralia Rivas Roco
Abstract
El receptor de glicina (RGli) es un canal iónico de tipo inhibitorio, miembro de la familia de canales iónicos pentaméricos activados por ligando (pLGICs). Los estudios electrofisiológicos y de comportamiento han demostrado la participación de la transmisión glicinérgica, mediada principalmente por RGli conteniendo la subunidad 3, en procesos de ansiedad, depresión y adicción a etanol. Dentro de estas regiones donde se expresa RGli, hormonas esteroidales como la Pregnenolona y alopregnanolona son sintetizadas, las cuales han sido ampliamente caracterizadas como moléculas que median procesos de ansiedad y depresión. De forma interesante, estudios electrofisiológicos han demostrado que la actividad de las subunidades 1 y 2 del RGli es modulada alostéricamente por el neuroesteroide Pregnenolona. En esta línea, aun cuando los datos experimentales que avalan el rol de la subunidad 3 del RGli en procesos de ansiedad y depresión han mostrado un aumento sostenido, no existen estudios funcionales que evalúen la modulación de RGli α3 por hormonas esteroidales que median estos procesos. En base a estos antecedentes, se propone que la función del RGli compuesto por la subunidad α3 es modulada por compuestos neuroestroidales como Alopregnanolona. Para esto, mediante técnicas de unión molecular proteína – ligando y dinámica molecular in silico, en conjunto con registros electrofisiológicos, se generaron 8 complejos proteína-ligando entre la estructura RGli α3 no solamente con Alopregnanolona, sino también con Pregnenolona Sulfatada (PREG-S), Deshidroepiandrosterona (DHEA), Tetrahidrodeoxicorticosterona (THDOC) y Androstanediol (3α-Diol), con cálculos teóricos de energía libre (ΔG) favorables para su posible unión, y centrándose en la región transmembrana TM1 y TM3. Estos complejos fueron formados solo con la estructura del receptor en su estado abierto, no así en su conformación cerrada.
